Aminoacidi cisteinë ka një grup squfuri të ngulitur në zinxhirin e tij anësor. Duke parë ndryshimin e elektronegativitetit të hidrogjenit dhe squfurit, ai mund të konsiderohet një zinxhir anësor jopolar sepse diferenca e elektronegativitetit është më pak se 0,5.
Çfarë është e veçantë për cisteinën?
PSE PSE CISTEINA ËSHTË SPECIALE? Sepse ai ka një grup sulfhidril shumë reaktiv në zinxhirin e tij anësor. Kjo e vendos cisteinën në një pozicion të veçantë që nuk mund të zëvendësohet ose zëvendësohet nga asnjë aminoacid tjetër. Për shkak se urat disulfide të formuara nga mbetjet e cisteinës janë përbërës të përhershëm të strukturës parësore të proteinave.
A janë aminoacidet e cisteinës polare?
Gjashtë aminoacide kanë vargje anësore që janë polare, por të pa ngarkuar. Këto janë serina (Ser), treonina (Thr), cisteina (Cys), asparagina (Asn), glutamina (Gln) dhe tirozina (Tyr). Këto aminoacide zakonisht gjenden në sipërfaqen e proteinave, siç diskutohet në modulin Proteins 2.
Çfarë lloj lidhjeje ka cisteina?
Cisteina është aminoacidi i vetëm, zinxhiri anësor i të cilit mund të formojë lidhje kovalente , duke krijuar ura disulfide me zinxhirë të tjerë anësorë të cisteinës: --CH2 -S-S-CH2--. Këtu, cisteina 201 e peptidit model shihet të jetë e lidhur në mënyrë kovalente me cisteinën 136 nga një varg β ngjitur.
Cili është qëllimi i cisteinës?
Cisteina është një aminoacid jo thelbësor i rëndësishëm për prodhimin e proteinave,dhe për funksione të tjera metabolike. Ajo gjendet në beta-keratin. Kjo është proteina kryesore në thonjtë, lëkurën dhe flokët. Cisteina është e rëndësishme për prodhimin e kolagjenit.
