Karboksipeptidaza (CP) këput aminoacidin në terminalin C të një zinxhiri polipeptid.
Çfarë është ndarja e karboksipeptidazës?
Karboksipeptidaza A shkëput aminoacide aromatike ose me zinxhir të degëzuar; karboksipeptidaza B këput off aminoacidet bazë. Rezultati përfundimtar i proteolizës së pankreasit është disa aminoacide të lira dhe një përzierje e oligopeptideve. … Në fazën gastrike, pepsinat zbërthejnë proteinat në polipeptide dhe disa aminoacide.
Ku ndahen aminoacidet?
Substrati peptid qëndron në një brazdë në sipërfaqen e enzimës, me lidhjen peptide që do të hidrolizohet mbi vendin katalitik (treguar këtu si një rreth i kuq). Aminoacidi që siguron grupin karboksil të lidhjes që do të shkëputet qëndron në një xhep poshtë vendit katalitik.
Si karboksipeptidaza A e shkëput proteinën?
Një karboksipeptidazë (numri EC 3.4. 16 - 3.4. 18) është një enzimë proteazë që hidrolizon (çan) një lidhje peptide në terminalin karboksi (C-terminali) fundi i një proteine ose peptidi. Kjo është në kontrast me një aminopeptidazë, e cila shkëput lidhjet peptide në skajin N të proteinave.
Cili është veprimi i karboksipeptidazës A?
Karboksipeptidaza A (CPA) është një metaloproteazë që përmban zink që heq mbetjet e aminoacideve nga C-terminali i një zinxhiri peptid . Ka qenë një nga enzimat më intensive të studiuara në fushën MIP katalitike. Veprimi katalitik i CPApërfshin dy grupe guanidinium dhe një jon Zn2+ jon.
